Повышение кфк и лдг в крови

Содержание
  1. ЛДГ, АсАТ и АлАТ, КФК и фосфатазы что это такое, причины
  2. Аминотрансферазы
  3. Креатинфосфокиназа (КФК) или креатинкиназа
  4. Фосфатазы
  5. Щелочная фосфатаза
  6. Кислая фосфатаза
  7. α-Амилаза
  8. Гаммаглутамилтрансфераза (ГГТФ) или гамма-глутамилтранспептидаза (ГГТП)
  9. Анализ на ЛДГ (лактатдегидрогеназа): норма в крови, повышена
  10. Значение фермента в организме
  11. Когда назначают анализ?
  12. Рекомендации перед анализом
  13. Норма ЛДГ в организме и расшифровка анализа
  14. Причины повышения
  15. Повышенная креатинкиназа в анализе крови
  16. Креатинфосфокиназа (КФК) в организме
  17. Референсные значения фермента КФК
  18. Итоги
  19. Повышенная лактатдегидрогеназа: причины, лечение
  20. Что такое ЛДГ
  21. Типы ЛДГ
  22. Когда назначают данный анализ
  23. Влияние факторов на результат анализа
  24. Показатели нормы ЛДГ для детей и взрослых
  25. Повышенная лактатдегидрогеназа – причины
  26. Значение показателей изоферментов ЛДГ
  27. Лдг у детей
  28. Лечение заболеваний и изменение ЛДГ

ЛДГ, АсАТ и АлАТ, КФК и фосфатазы что это такое, причины

Повышение кфк и лдг в крови

Катализирует превращение пировиноградной кислоты в молочную, и наоборот. Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) является тетрамером, состоящим из двух субъединиц: Н (heart — сердечная) и М (muscle — мышечная).

Выделяют пять изоферментов лактатдегидрогеназы: ЛДГ { (НННН); ЛДГ2 (НННМ); ЛДГ3 (ННММ); ЛДГ4 (НМММ) и ЛДГ5 (ММММ). Изоферменты, в которых преобладает субъединица Н, выделены из органов с аэробным метаболизмом (головной мозг, сердце).

Субъединицы М характерны для органов, где преобладает анаэробный гликолиз (скелетные мышцы, печень, почки, новообразования).
ЛДГ1 попадает в плазму преимущественно из ткани сердца, эритроцитов и лейкоцитов.

Активность ЛДГ2, ЛДГ3 и ЛДГ4 наиболее высока в тромбоцитах, а ЛДГ3 — также в поджелудочной железе, легких и почках. ЛДГ5 наиболее богаты скелетные мышцы, печень, кожа, слизистые оболочки и клетки некоторых злокачественных опухолей.

Норма содержания общей ЛДГ в сыворотке крови — до 195 МЕ/л. Активность ЛДГ1 составляет 19-25%, ЛДГ2 — 23-37%, ЛДГ3 — 17-25%, ЛДГ4 — 8-17%, ЛДГ5 — 8-18% от общей активности.

    Причины повышения уровня ЛДГ1,2 в крови:
  • острый инфаркт миокарда
  • лейкозы
  • гемолитические анемии
    Причины повышения уровня ЛДГ3 в крови:
  • ТЭЛА
  • инфаркт легкого
  • острый панкреатит
  • заболевания почек
  • нарушение функции сердечно-сосудистой системы с преобладанием недостаточности по малому кругу кровообращения
    Причины повышения уровня ЛДГ4,5 в крови:
  • заболевания печени
  • заболевания скелетных мышц
  • застой крови в большом круге кровообращения

Аминотрансферазы

Аминотрансферазы катализируют процессы трансаминирования (перенос NH3-группы от аминокислоты , на кетокислоту), широко распространены во всех органах и тканях.

В клинической лабораторной диагностике наиболее часто определяются два фермента из этого класса: аланинаминотрансфераза (АлАТ) и аcпартатаминотрансфераза (АсАТ). АлАТ выводится из кровотока несколько медленнее, чем АсАТ, поэтому активность АлАТ в норме выше, чем АсАТ.

Более высокая активность АлАТ также связана с преимущественной локализацией фермента в цитоплазме, а АсАТ имеет и цитоплазматические, и митохо ндр иаль ные изоф ерменты.

Норма в сыворотке крови: АлАТ — 28- 191 нмоль/с-л, АсАТ — 28-125 нмоль/с-л. В Ед/л активность АлАТ и АсАТ составляет для лиц старше 17 лет у женщин — до 31 Ед/л, у мужчин — до 41 Ед/л.

    Причины повышенного АлАТ в сыворотке:
  • любое повреждение печени (гепатит, жировая дистрофия, цирроз, механическая желтуха, токсическое повреждение, опухоли)
  • гемолитические анемии
  • ожоговая болезнь
  • обширная травма и заболевания скелетных мышц
  • острый инфаркт миокарда, миокардит

АсАТ в высоких концентрациях присутствует в клетках сердечной и скелетных мышц, печени, почках, эритроцитах. Поражение любого из этих органов приведет к повышению уровня АсАТ в сыворотке. Причины повышения АсАТ представлены в таблице ниже.

Причины повышения АсАТ в сыворотке крови:АртефактныеГемолиз эритроцитов in vitro
ФизиологическиеУ новорожденных активность в 1,5 раза выше, чем у взрослых
ПатологическиеНедостаточность кровообращения при шоке и гипоксии, инфаркт миокарда, острый вирусный или токсический гепатит, инфаркт легких, брыжейки, почек, цирроз печени, механическая желтуха, метастазы опухоли в печень, поражение скелетной мускулатуры, травмы и оперативные вмешательства, выраженный внутрисосудистый гемолиз, панкреатит, дерматомиозит

Незначительное повышение аминотрансфераз может отмечаться после приема витамина С, антибиотиков (особенно из групп аминогликозидов и макролидов), холинэргических средств, морфия. Гиповитаминоз В6, повторный гемодиализ, почечная недостаточность и беременность могут приводить к снижению трансфераз.

Креатинфосфокиназа (КФК) или креатинкиназа

Принимает участие в энергетическом обмене клеток мышечной, нервной и других тканей. Катализирует обратимуюреакцию фосфорилирования креатинина: креатинфосфат -> креатинин + АТФ.

Молекула креатинкиназьт является димером, состоящим из субъединиц двух типов: В (brain — мозговая) и М (muscle — мышечная). Комбинация субъединиц образует три изофермента: ВВ-КФК (мозговой), МВ-КФК (сердечный) и ММ-КФК (мышечный).

Норма содержания креатинкиназы в сыворотке крови 10-110 МЕ/л. Активность ММ-КФК в сыворотке крови составляет 94-96%, МВ-КФК — 4-6%. ВВ-КФК определяется лишь в следовых количествах или не выявляется в периферической крови.

Причины повышения ММ-КФКм сыворотке:— повреждения и заболевания скелетных мышц;— неотложные состояния (отравления, комы, ТЭЛА).

Причины повышения МВ-КФК в сыворотке:— острый инфаркт миокарда;— миокардит, миокардиодистрофия;— нестабильная стенокардия;— затяжные аритмии.

Причины появления ВВ-КФК в сыворотке:— острые нарушения мозгового кровообращения;— черепно-мозговая травма;— рак мочевого пузыря, легкого, предстательной железы, кишечника, печени, матки, яичка;

— некоторые психические заболевания (шизофрения, эпилепсия, МДП).

Фосфатазы

Фосфатазы — это группа ферментов, которые содержатся почти во всех органах и тканях. Катализируют отщепление остатка фосфорной кислоты от органических соединений. В зависимости от оптимального pH действия различают щелочную и кислую фосфатазу.

Щелочная фосфатаза

Оптимум pH для щелочной фосфатазы (ЩФ) составляет 8,6 — 10,1. В сыворотке присутствует несколько изоферментов ЩФ.1. Костная ЩФ.Секретируется остеобластами — крупными одноядерными клетками, лежащими на поверхности костного матрикса в местах интенсивного формирования костной ткани.

У детей костная фосфатаза повышена до периода полового созревания.2. Печеночная ЩФ — маркер холестаза, высвобождается из эпителия поврежденных желчных протоков.

Сывороточная активность ЩФ резко возрастает за счет печеночного изофермента при обтурационных желтухах, когда нарушение выведения фермента с желчью приводит к тому, что он вновь поступает в кровь.3. Кишечная фосфатаза синтезируется энтероцитами, поступает впросвет тонкого кишечника и частично всасывается в кровь.

Вклад изофермента в общую активность невелик. Кишечная ЩФ может быть увеличена у лиц с первой и третьей группами крови, особенно после приема пищи, а также при диарее.4. Почечная ЩФ частично всасывается в кровь, но в основном выводится с мочой.

Определение ее в моче используется для диагностики заболеваний почек (гломерулонефрит, пиелонефрит).5. Плацентарная ЩФ появляется в сыворотке крови матери при беременности, особенно в третьем триместре.

Данный показатель может применяться в качестве дополнительного критерия оценки функции плаценты при беременности, осложненной бактериальными или вирусными инфекциями.6. Неидентифицированные изоферменты ЩФ (так называемые изоферменты Regan и Nagao) имеют опухолевое происхождение и наиболее часто определяются при раке легкого.Норма содержания общей щелочной фосфатазы в сыворотке крови : 60-310 МЕ/л.

Наибольший вклад в сывороточную активность щелочной фосфатазы дают ее костный и печеночный изоферменты. В зависимости от возраста они составляют: до 18 лет костный — 85%, печеночный — 15%; 18-30 лег — 60 и 40% соответственно. После 30 лет активность печеночного изофермента составляет 60% и выше.

    Причины повышенной щелочной фосфатазы в сыворотке:
  • заболевания печени (гепатит, цирроз, рак, токсическое поражение)
  • болезни желчевыводящих путей (обтурационная желтуха, холециститы, холангиты)
  • поражение костей (рахит, переломы, остеомиелиты, остеомаляции)
  • повышение функции паращитовидных желез
  • лейкозы, миеломная болезнь
  • инфекционный мононуклеоз
    Причины пониженной щелочной фосфатазы в сыворотке:
  • гипотиреоз
  • гиповитаминоз С, гипервитаминоз Д
  • старческий остеопороз
  • выраженная анемия
  • гипофизарный нанизм

Кислая фосфатаза

Под этим названием подразумевается группа лизосомальных ферментов, имеющих оптимум pH действия ниже 7,0 и выявляющихся практически во всех органах и тканях.

У мужчин половину содержащейся в крови кислой фосфатазы (КФ) составляет предстательный изофермент, остальную часть — печеночный, эритроцитарный и тромбоцитарный.

У женщин КФ происходит преимущественно из печени, эритроцитов и тромбоцитов.

Норма содержания общей кислой фосфатазы в сыворотке крови: 0,05-0,13 ммоль/ч*л.

Чаще всего тест используется при наблюдении за течением рака простаты у мужчин.

Однако, поскольку уровень КФ не повышен на ранних стадиях заболевания и при доброкачественной гипертрофии, тест не рекомендуется при скрининге.

Причины повышения кислой фосфатазы в сыворотке крови:— рак простаты, особенно при метастазировании в кости;— заболевания гепатобилиарной системы;— сфинголипидозы (болезни Гоше, Нимана-Пика);

— гемолитические анемии.

α-Амилаза

Этот фермент осуществляет расщепление α-1,4-связей в молекулах гликогена и крахмала. Плазма крови человека содержит два изофермента — панкреатическую α-амилазу (тип Р) и слюнную (тип S). Амилолитическую активность проявляют также кишечник, печень, почки, легюте, жировая ткань.

S-амилазы составляет 45-70% общей активности фермента в плазме. В отдельных случаях в сыворотке практически здоровых людей обнаруживается так называемая макроамилаза, образованная комплексом фермента с Ig.

Молекулярная масса панкреатической амилазы и амилазы слюны практически одинакова, но они отличаются зарядами. Изоамилаза слюны имеет больший «отрицательный» заряд и плохо фильтруется через почечный фильтр, а P-тип быстро выводится с мочой из организма.

В связи с этим определение амилазы в моче можно использовать для оценки функции поджелудочной железы. В моче α-амилаза называется диастазой.

Норма активности α-амилазы в сыворотке крови составляет 13-32 г/ч*л.

    Причины повышения активности α-амилазы в сыворотке крови:
  • острый панкреатит в первые 3-4 суток заболевания
  • острые хирургические заболевания органов брюшной полости (острый аппендицит, кишечная непроходимость, мезен териальный тромбоз, перитонит, перфорация язвы и др)
  • эпидемический паротит
  • почечная недостаточность

Снижение активности α-амилазы наблюдается при панкреонекрозе, заболеваниях печени, ожоговой болезни, гипотиреозе, сахарном диабете.Диастаза мочи в норме составляет 16-64 Ед.

Уровень фермента значительно нарастает при остром панкреатите (до 512-1024 Ед) и сохраняется повышенным до 2 недель после приступа острого панкреатита.

Другие острые заболевания органов брюшной полости сопровождаются менее значительным увеличением диастазы.

Повышенный уровень α-амилазы в плазме и низкий уровень диастазы мочи отмечается на фоне почечной недостаточности и циркуляции в крови макроамилазы.

Гаммаглутамилтрансфераза (ГГТФ) или гамма-глутамилтранспептидаза (ГГТП)

Гаммаглутамилтрансфераза — это мембраносвязанный фермент, который встречается во многих паренхиматозных органах. Наибольшая активность его наблюдается в почках, поджелудочной железе, печени, селезенке, простате и тонкой кишке.

ГГТФ считается одним из маркеров цитолиза гепатоцитов, а также синдрома холестаза. Для диагностики холестаза ГГТФ желательно определять параллельно со щелочной фосфатазой.Норма содержания ГГТФ в сыворотке крови:у мужчин — 15-106 усл. ед.

или 250-1770 нмоль/(с * л):

у женщин — 10-66 усл. ед. или 167-1100 нмоль/(с * л).

    Причины повышения активности ГГТФ в плазме:
  • внутри и внепеченочный холестаз
  • острый вирусный гепатит
  • токсическое и радиационное поражение печени
  • инфаркт миокарда
  • хроническая алкогольная интоксикация
  • прием противоэпилептических препаратов, рифампицина

Это может быть полезным для Вас:

Источник: https://infolibrum.ru/analysis/ferments/organospetsificheskie-fermenty-v-krovi.html

Анализ на ЛДГ (лактатдегидрогеназа): норма в крови, повышена

Повышение кфк и лдг в крови

Анализ на ЛДГ (лактатдегидрогеназу) — это неспецифический тест, который используется при подозрении на ряд заболеваний и состояний. Фермент попадает в плазму крови при разрушении практически любой клетки организма, в том числе бактериальной.

Потому уровень ЛДГ в крови является общим показателем тканевых и клеточных повреждений. Иногда оценку концентрации вещества проводят по спинномозговой или легочной жидкости при наличии определенных заболеваний.

Значение фермента в организме

Интерес к тому, что такое ЛДГ в биохимическом анализе крови, связан, прежде всего, с инфарктом миокарда. Ранее данный тест использован для диагностики и мониторинга повреждений сердечной ткани, но сейчас тест на тропонин считается более точным и информативным.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) не является специфичным показателем поражения клеток сердца и больше не применяется для пациентов с подозрением на острый коронарный синдром.

Обычно расшифровка биохимического анализа крови содержит данный показатель. Лактатдегидрогеназа в крови — важный фермент, участвующий в реакциях:

окисления глюкозы,

выработки молочной кислоты.

Особенностью фермента является то, что он не накапливается в клетках, а полностью расщепляется и выводится. ЛДГ необходим для превращения глюкозы в энергию для жизнедеятельности всех клеток тела. Посредником реакции выступает кислород, который помогает расщепить глюкозу на воду, углекислоту и энергию.

Без кислорода происходит снижение выработки энергии в 20 раз и накапливается молочная кислота. Фермент ЛДГ необходим для ее окисления и возвращения в обмен глюкозы. В отличие от здоровых клеток раковые опухоли осуществляют питание без поступления кислорода.

Когда назначают анализ?

Тест применяется при подозрении на острые и хронические повреждения тканей, а также для оценки прогрессирующих заболеваний. В редких случаях анализ помогает выявить целевое повреждение органа.

Фермент определяется в образце венозной крови. После травмы ЛДГ повышен, поднимается на протяжении 48 часов и достигает максимума спустя 2-3 дня, затем постепенно снижается. Нормальный показатель восстанавливается за 10 дней.

Исследования показывают, что биохимический анализ крови на ЛДГ является индикатором развития и прогресса рака. Даже после учета фактора возраста, стадии болезни у пациентов сильная ассоциация с риском смерти сохранялась. Данная взаимосвязь была справедлива для всех типов злокачественных опухолей.

Тест на ЛДГ в крови может быть использован для выявления и оценки:

острого или хронического повреждения тканей,

прогрессирования анемии и тяжелой инфекции,

течения онкологических заболеваний после химиотерапии при лимфоме, лейкемии, меланоме, нейробластоме. При высоких значениях указывает на плохие прогнозы выживаемости пациентов.

Врач назначает определение уровня ЛДГ в других жидкостях организма:

Чтобы отличить бактериальный и вирусный менингит по анализу спинномозговой жидкости.

Чтобы выявить причину накопления экссудата в грудной клетке или животе (плевральной, перитонеальной и перикардиальной жидкостей) из-за травмы и воспаления или из-за дисбаланса давления внутри кровеносных сосудов и количества белка в крови.

Рекомендации перед анализом

Врачи советуют выполнить следующие рекомендации относительно исследования:

Анализ крови на ЛДГ (биохимия) сдается натощак из вены.

Последний прием пищи за 8 часов до обследования не должен содержать слишком жирных и белковых продуктов.

Рекомендовано отказаться накануне от алкоголя и курения (хотя бы за час до теста).

Обязательно сообщить, если требуется принимать препараты регулярно. Аспирин, гормональные средства контрацепции и антидепрессанты влияют на свертываемость и могут показать завышенные значения.

Интенсивные тренировки накануне могут привести к завышению фермента, поскольку увеличивают затраты энергии и потребность в расщеплении глюкозы.

Многие факторы влияют на результаты анализа, и они не всегда являются поводом для беспокойства и дальнейшего обследования:

Гемолиз образцов крови приводит к ложноположительным результатам. Нарушение правил хранения образцов, грубая обработка отражаются на точности.

При увеличенном количестве тромбоцитов сывороточный уровень ЛДГ также повышается и не показывает реальной картины.

При госпитализации с подозрением на инфаркт миокарда и острый панкреатит анализ ЛДГ проводится без учета рекомендаций. Зачастую показатель ЛДГ используется для оценки динамики заболевания и выздоровления пациента.

Норма ЛДГ в организме и расшифровка анализа

При анализе крови норма обычно указываться в ед/л, что означает единица на литр. Расшифровка анализа учитывает возраст и пол пациента. В крови здорового взрослого человека обнаруживается сравнительно малое количество фермента. У ребенка до двух лет нормой считается показатель в пределах 430 ед/л.

Первые дни жизни ЛДГ нормана уровне 150-785
первые полгода160-437
с 7 до 12 месяцев145-365
с 1 года до двух лет86-305
с 3 до 16 лет100-290 ед/л
у детей до 12 летне выше 295 ед/л
у мужчин120-214 ед/л
у женщин нормы ЛДГ выше135-240

Повышение лактатдегидрогеназы происходит во время беременности, у новорожденных, у профессиональных спортсменов.

По выявленному маркеру нельзя определить, какие именно клетки были повреждены. Потому необходимо знать при расшифровке ЛДГ, что это такое его изоферменты. Некоторые лаборатории проводят дополнительные тесты, определяющие несколько форм вещества, начиная с самого подвижного:

первый указывает проблему сердца, почек и красных клеток крови,

второй встречается в основном в кардиомиоцитах и эритроцитах,

третий обнаружен в тканях легких, эндокринных железах и надпочечниках,

четвертый – это фермент в белых клеток крови, печени, плаценте и мужских яичках и мышечной ткани,

пятый содержится во всех органах, содержащих ЛДГ-4, а также скелетных мышцах.

Расшифровка биохимии на предмет повышение ЛДГ в крови сейчас считается менее информативной.

Высокие значения всех изоферментов определяет патологию нескольких органов. Инфаркт миокарда с застойной сердечной недостаточностью вызывает поражения легких и гиперемию печени.

При онкологических и аутоиммунных заболеваниях, таких как волчанка, лактатдегидрогеназа повышена в целом. Гипоксия, шок и ожоги сопровождаются отмиранием клеток, что показывает рост ЛДГ.

Кофеин также влияет на количество фермента в крови.

Динамика первого изофермента является более чувствительной и специфической, чем повышение ЛДГ в целом. Обычно уровень второго изофермента выше, чем первого. Если концентрация ЛДГ-1 повышается относительно ЛДГ-2 — диагностируется сердечный приступ.

Обычно норма ЛДГ в крови превышена 12-24 часов после повреждения тканей сердца и на протяжении двух суток в 80% случаев. Нормальное соотношение ЛДГ-1/ЛДГ-2 является надежным доказательством того, что приступа не было.

Соотношение общего ЛДГ и ЛДГ-1 получило название гидроксибутиратдегидрогеназа. Потому при инфаркте:

цифра ЛДГ/ГБДГ понижена (менее 1,30),

соотношение ЛДГ-1/ЛДГ-2 приближается к 1 и иногда превышает это значение.

На первые сутки инфаркт миокарда диагностируют по показателю креатинкиназы, а спустя сутки — по ферментативному исследованию ЛДГ. Активность вещества напрямую связана с площадью поражения сердечной мышцы.

Другие тяжелые заболевания отражают на соотношении изоферментов и коэффициентов:

гемолитическая анемия характеризуется низкой цифрой ЛДГ/ГБДГ — до 1,3 и ниже,

при мегалобластной анемии ЛДГ-1 значительно превышает ЛДГ-2,

общий уровень возрастает при острых некротических процессах и отмирании клеток, таких как поражение паренхимы почек,

опухоли в половых железах (яичниках и яичках) сопровождаются изолированным повышением ЛДГ-1.

Чаще всего ЛДГ повышен по причине разрушения тканей печеночной и почечной паренхимы, а гибели тромбоцитов и эритроцитов.

ЛДГ в анализе крови рассматривается в соотношению с другими показателями:

При анемии происходит разрушение эритроцитов, что освобождает большое количество ЛДГ в кровь. Заболевание диагностируется на фоне пониженного гемоглобина. Слабость, бледность, одышка могут быть показаниями для обследования.

Рак крови связан с выработкой патологических кровяных клеток, что отражается на уровнях многих показателей: ЛДГ, аспартатаминотрансферазы, билирубина, мочевины. При этом наблюдается снижение уровня глюкозы и фактора свертывания крови фибриногена. Биохимический анализ крови позволяет заподозрить патологию и направить пациента на выявление онкомаркеров.

Наряду с показателем ЛДГ в крови, который указывает на гибель клеток поджелудочной железы, будет повышаться билирубин и глюкоза. Первоочередным индикатором является уровень панкреатического фермента амилазы.

Причины повышения

Повышенные уровни ЛДГ могут быть вызваны различными заболеваниями:

  • инсульт,
  • некоторые виды анемии (пернициозная и гемолитическая)
  • болезни почек и печени,
  • мышечная дистрофия,
  • панкреатит,
  • инфекционный мононуклеоз,
  • некоторые формы рака.

Концентрация фермента возрастает после ввода анестетиков и приема аспирина, а также после интенсивных физических нагрузок. Нормальные и пониженные уровни ЛДГ не являются патологическими. Фактор, снижающий показатель — потребление большой дозы аскорбиновой кислоты (витамина С).

Причины того, что лактатдегидрогеназа повышена, разнообразны: ВИЧ-инфекция, сепсис, острые заболевания почек, инфаркт кишечника и легких, переломы костей, сыпь на теле.

ЛДГ понижен при скоплении транссудата в полостях тела, например, в брюшной полости, что обычно вызвано застойной сердечной недостаточностью или циррозом.

Загрузка…

Источник: https://KardioBit.ru/analizy/analizy-krovi/ldg-laktatdegidrogenaza-norma-v-krovi-prichiny-povysheniya

Повышенная креатинкиназа в анализе крови

Повышение кфк и лдг в крови

Биохимический анализ крови позволяет выявить нарушения в работе внутренних органов и диагностировать заболевания на раннем этапе развития. В процессе исследования определяется количество белков, ферментов, липидов, глюкозы, состояние азотистого обмена.

Одним из биоэлементов анализа является креатинкиназа (иначе – креатинфосфокиназа), по уровню которой оценивается энергетический потенциал всего мышечного аппарата организма, включая миокард (сердечную мышцу), и нервной ткани головного мозга. Если креатинкиназа в крови повышена, это свидетельствует о разрушении клеточной структуры мышечной ткани.

Креатинфосфокиназа (КФК) в организме

Креатинфосфокиназа представляет собой фермент, ускоряющий биохимическую трансформацию креатина и аденозинтрифосфата в креатинфосфат. В процессе данного преобразования усиливаются энергетические импульсы, обеспечивающие полноценное сокращение мышц.

КФК содержит две составляющие молекулы (В и М), которые в разной комбинации образуют три изофермента, каждый из которых локализуется в определенной структуре организма и отвечает за ее нейромышечную функциональность. Изоферменты КФК:

  • ММ – изофермент скелетных мышечных клеток (миоцитов);
  • ВМ – изофермент мышечных волокон миокарда и скелетных мышц;
  • ВВ – изофермент нервной ткани головного мозга.

КФК-ВВ обнаруживается в крови только при сосудистых или мозговых патологиях. В здоровом состоянии организма изофермент неспособен преодолевать барьер между кровеносной и центральной нервной системами (гематоэнцефалический барьер). КФК ВМ является индикатором сокращений сердечной мышцы и основным диагностическим показателем инфаркта миокарда. КФК ММ составляет 98% от всей креатинкиназы.

Справка! Второе наименование креатинкиназы – КФК, или креатинфосфокиназа, происходит от названия биохимического процесса корреляции креатина и аденозинтрифосфата – фосфорилирования.

Анализ крови на КФК может быть назначен отдельно либо в рамках биохимического исследования биологической жидкости (крови) для оценки всех показателей. Экстренная микроскопия крови на уровень креатинфосфокиназы проводится при острых болях в области сердца и за грудиной, иррадиирующих под лопатку, в предплечье и плечо с левой стороны.

Если на фоне болевой симптоматики наблюдается резкое увеличение КФК, значит, нарушена целостность миокарда. В 100% случаев диагностируется инфарктное или предынфарктное состояние. Повышенное внимание КФК в биохимическом анализе крови уделяется при первичной диагностике и лечении следующих заболеваний:

  • миозит – воспаление мышечных волокон скелета различной локализации (шеи, грудной клетки, спины и т. д);
  • миопатия (хроническая нейромышечная патология);
  • воспалительные болезни сердца (перикардит, миокардит, эндокардит и др.);
  • ИБС (ишемическая болезнь сердца);
  • гипотиреоз – недостаточный синтез гормонов щитовидной железы.

Биохимический анализ сдается в условиях лечебного учреждения. Забор крови микроскопии производится из вены. Перед процедурой необходимо соблюдать следующие условия:

  • режим голодания (минимум 8 часов);
  • устранение из рациона тяжелой пищи и алкоголя (2–3 суток);
  • отказ от спортивных тренировок (других физических перегрузок) накануне.

По возможности необходимо исключить прием лекарственных препаратов за сутки до анализа крови. Пренебрежение правилами не позволит получить достоверные результаты. Лабораторной величиной измерения креатинкиназы является ед/л (единица на литр).

Референсные значения фермента КФК

креатинфосфокиназы в крови зависит от нескольких факторов:

  • Возрастная категория обследуемого. В силу интенсивного роста мышечной массы и общего развития детские нормативные значения КФК выше, чем у взрослых.
  • Мышечная масса (не путать с общим весом пациента).
  • Наличие хронических патологий или временных повреждений мышечной структуры.
  • Гендерная принадлежность. У мужчин показатели выше. Такое различие связано с более слабым физическим потенциалом женского организма от природы. Градация результатов по половому признаку начинается с шестилетнего возраста.

У женщин и мужчин репродуктивного возраста здоровое процентное соотношение изоферментов составляет: ВВ:ВМ:ММ=0:6:94.

В случае, когда количество изофермента ВМ ⩾6% от общего показателя креатинкиназы, пациенту требуется подробное обследование.

Невысокий уровень КФК у пожилых людей не является нарушением, потому что с возрастом уменьшается мышечная активность (нередко, и мышечная масса). Тревогу должны вызывать высокие значения креатинкиназы.

Показатели фермента для детей дошкольного возраста

Младенцы до 5 днейОт 5 дней до полугодаОт полугода до годаДо 3-х летДо 6 лет
652 ед/л295 ед/л203 ед/л228 ед/л149 ед/л

Референсные значения для ребенка от 6 до 12 лет

МальчикиДевочки
247 ед/л154 ед/л

В пубертатном возрасте (от 12 до 17 лет) у юношей наблюдается повышение показателей креатинкиназы до 270 ед/л, у девушек – снижение до 123 ед/л.

Норма КФД для взрослых мужчин составляет 190 ед/л, для женщин – 167 ед/л.

Пониженная концентрация фермента фиксируется у женщин в перинатальный период, а так же может свидетельствовать о нарушении работы щитовидной железы либо являться следствием гиподинамического образа жизни.

Повышенное содержание КФК – это клинический признак деструкции мембран нейромышечных клеток того или иного органа. Расшифровка результатов и постановка диагноза в случае выявления отклонений является обязанностью врача, направившего пациента на биохимию крови.

Важно! Не следует заниматься самодиагностикой. Для определения причины нарушений необходимо обратиться за врачебной помощью.

Почему повышаются показатели? Вследствие механического повреждения или под влиянием патологических факторов нарушается целостность миоцитов, содержащих изоферменты креатинкиназы, и они бесконтрольно поступают в кровь. В первую очередь повышенный уровень КФК связывают с развитием ишемического некроза участка сердечной мышцы (инфаркт миокарда).

При диагностике острого состояния фиксируется увеличение референсных значений креатинкиназы в 6–20 раз. При этом чем масштабнее очаг некроза, тем выше поднимаются показатели фермента в крови. Максимальной концентрации они достигают в течение суток после возникновения недостаточности кровообращения миокардиального слоя сердца.

Факторы, влияющие на увеличение КФК можно условно разделить на две категории:

  • патологические, связанные с развитием различных заболеваний;
  • непатологические, обусловленные внешним воздействием или физиологическим состоянием организма.

Кроме инфаркта миокарда, к первой категории относятся:

Инфаркт миокарда на ЭКГ

  • заболевания сердца: ИБС, сердечная декомпенсация, стабильный перикардит, миокардит, эндокардит, ревмокардит;
  • нарушения в работе ЦНС (центральной нервной системы), психопатологии, поражения головного мозга, в том числе эпилепсия, менингит. энцефалопатия;
  • эндокринологические болезни: гипотиреоз, сахарный диабет и др.;
  • хронический дефицит калия в организме (гипокалиемия);
  • воспалительные заболевания мышечных волокон: миозит, миопатия и рабдомиолиз как ее последствие;
  • генетические патологии мышечного аппарата: болезнь Помпе, мышечная дистрофия Дюшенна;
  • компрессионный синдром позвоночника, вызванный грыжей дисков, опухолью, смещением позвонков;
  • злокачественные новообразования органов мочеполовой системы.

Непатологические причины повышения креатинкиназы:

  • мышечные травмы: растяжение, разрыв мышечных волокон, отрыв мышцы, глубокие ожоги;
  • медицинские манипуляции: внутримышечные инъекции, хирургические вмешательства с рассечением мышечного слоя;
  • повреждения головного мозга: сотрясение, сдавливание, ушиб, аксональные повреждения, внутричерепное кровоизлияние как последствие удара;
  • алкогольная интоксикация (при однократном приеме большой дозы показатель КФК будет повышен, при хроническом алкоголизме значения за рамки нормы не выходят);
  • чрезмерная физическая активность и спортивные нагрузки, превышающие возможности организма;
  • некорректный прием лекарств: иммунодпрессантов (Азатиоприн, Бетаметазон, Триамцинолон, Метилпреднизолон, Преднизолон), фибратов (Клофибрат, Гемфиброзил, Фенофибрат), препаратов аскорбиновой кислоты.

Факторы, провоцирующие повышение уровня КФК у детей, не отличаются от вышеперечисленных, за исключением обильного употребления спиртных напитков.

https://www.youtube.com/watch?v=RuA0uXdZJfQ

Повышение креатинкиназы не диагностируется как самостоятельное заболевание. Изменение показателей является следствием патологических нарушений целостности мышечных волокон миокарда, скелетных мышц и нервной ткани головного мозга. Первоначально необходимо определить причину, повлиявшую на отклонение значений от нормы.

Имеющиеся в анамнезе заболевания, на фоне которых поднимается уровень КФК, следует лечить согласно принятой терапевтической схемы, дополнить которую рекомендуется диетотерапией.

Некоторые хронические болезни (сахарный диабет, аутоиммунные и генетические патологии) вылечить полностью невозможно. В этом случае врач, занимающийся основным заболеванием.

должен скорректировать тактику лечения с учетом результатов биохимического анализа крови.

Независимо от причины, высокий показатель креатинкиназы можно уменьшить, соблюдая следующие рекомендации:

  • Избегать психоэмоциональных перегрузок. Дистресс (постоянное нервно-психологическое напряжение) является одной из причин болезней сердца и ЦНС.
  • Соблюдать режим труда и отдыха. Для восстановления энергетических ресурсов организму необходим полноценный сон продолжительностью не менее 7–8 часов.
  • Рационально планировать занятия спортом и иную физическую активность. Нагрузки на мышечный аппарат (в том числе миокард) должны быть умеренными, но обязательно регулярными.
  • Пересмотреть ежедневный рацион. Из меню необходимо убрать вредные продукты, заменив их полезными.
Устранить из рационаВвести в меню
жирное мясоблюда из бобовых культур
мясные и рыбные консервысвежие овощи и зелень
копченостиморепродукты
соусы на майонезной основефрукты и ягоды
кондитерские изделиячеснок
выпечку из песочного и слоеного тестасухофрукты (курага, чернослив)
колбасные изделияорехи

Снизить уровень креатинкиназы помогают натуральные мочегонные сборы на основе лекарственных растений: ромашки, шалфея, крапивы, брусничных листьев.

Итоги

Креатинфосфокиназа – фермент, отражающий состояние миокарда, скелетных мышц и тканей нервной системы. Повышенное содержание КФК в крови свидетельствует о повреждении мышечных и нервных волокон, которые иннервируют миоциты (мышечные клетки). Критически завышенный уровень фермента является маркером диагностики инфаркта миокарда.

Определить концентрацию креатинкиназы может только лабораторная биохимия крови. Для приведения повышенных показателей фермента к референсным значениям рекомендуется изменить пищевое поведение, правильно спланировать физическую нагрузку, полноценно высыпаться.

Источник: https://apkhleb.ru/krov/povyshennaya-kreatinkinaza-analize-krovi

Повышенная лактатдегидрогеназа: причины, лечение

Повышение кфк и лдг в крови

В современном мире наука не стоит на месте. Заболевания тщательно изучаются, и ученые ищут способы борьбы с ними.

Доктора часто назначают сдавать анализы, которые совсем не понятны простым людям, но именно этот результат может подтвердить или опровергнуть опасения врача.

Так и анализ на ЛДГ, а особенно повышенная лактатдегидрогеназа говорит о многом. Что это такое, и каковы последствия, поговорим далее.

Что такое ЛДГ

Лактатдегидрогеназа – это один из ферментов, который показывает наличие поврежденных клеток. Он находится как в крови, так и в тканях в разных количествах. В процессе дыхания в клетках образуется соль молочной кислоты.

Лактатдегидрогеназа способствует ее переходу в пировиноградную, которая участвует в высокоэнергетическом процессе окисления. Он способствует быстрому выделению энергии из глюкозы, которая необходима для сокращения мышц, протекания биохимических процессов.

Итог – это продукты, которые легко удаляются из организма – углекислый газ и вода. Если недостаточно поступает кислорода, фермент накапливается, возникают патологии, которые ускоряют распад клеток. Они приведут к тому, что лактатдегидрогеназа повышена.

Этот показатель очень чувствителен к разрушению клеточных структур.

Лактатдегидрогеназа, если расположить в порядке уменьшения количества, находится в таких органах и тканях:

  • В почках.
  • Сердечной мышце.
  • Скелетной мускулатуре.
  • Поджелудочной железе.
  • Селезенке.
  • Химической лаборатории нашего организма – печени.
  • Легких.
  • В сыворотке крови.

Типы ЛДГ

Фермент лактатдегидрогеназа имеет несколько форм, которые отличаются друг от друга изоферментами, и находятся они в разных тканях. В зависимости от большей концентрации изофермента в том или ином органе существуют типы этого фермента:

  • ЛДГ- 1 – преимущественно в сердце и клетках крови.
  • 2 – в лейкоцитах.
  • 3 – в легочной ткани.
  • ЛДГ – 4 – больше всего в почках, плаценте, поджелудочной железе.
  • 5 – обнаруживается в печени и поперечнополосатой мышечной ткани.

Благодаря этому можно сделать вывод, за счет какого изофермента повышен уровень ЛДГ, и определить заболевание.

Когда назначают данный анализ

Существует несколько состояний, при которых необходимо контролировать уровень ЛДГ:

  • При заболеваниях гепатобилиарной системы.
  • После инфарктов миокарда.
  • При выявлении различных опухолей.
  • Если необходимо определить вид анемии.
  • При заболеваниях с повышенным гемолизом.
  • При резких болях в области грудной клетки.
  • Если имеются поражения печени или почек.
  • Для обследования тканей и мышц после поражения травмой или болезнью.

Влияние факторов на результат анализа

Если врач заподозрил, что у вас повышенная лактатдегидрогеназа, опровергнуть или подтвердить это может только анализ.

Анализ крови на ЛДГ сдается утром натощак. Кровь забирается из вены. Перед походом в процедурный кабинет не требуется соблюдение особого питания. Только необходимо знать, что имеются факторы, которые могут исказить результат. Что может повлиять на точность результата анализа:

  1. Принятие витамина С может понизить уровень ЛДГ в крови.
  2. Применение электроимпульсной терапии накануне сдачи анализа.
  3. Проблемы с кожей.
  4. алкоголя в крови.
  5. Тромбоцитоз.
  6. Применение гемодиализа.
  7. Некоторые медицинские препараты, такие как, «Аспирин», «Митрамицин», анестетики, фториды могут повысить уровень фермента.
  8. Чрезмерные физические нагрузки.

Эти факторы могут повлиять на результат, но это не значит, что в организме есть патологические процессы.

Перед тем, как узнать содержание фермента у себя в крови, необходимо проконсультироваться с врачом, какие препараты надо отменить перед походом в лабораторию.

Очень важно правильно транспортировать и хранить забранную кровь, так как несоблюдение правил может привести к гемолизу крови, и в результате повышенная лактатдегидрогеназа.

Показатели нормы ЛДГ для детей и взрослых

Показатели содержания лактатдегидрогеназы меняются с возрастом. Чем старше человек становится, тем они ниже. Итак, концентрация ЛДГ:

  • Новорожденные – до 28,9 мккат/л.
  • От 1 год до 3лет – до 14,2 мккат/л.
  • У мальчиков от 7лет до 12 лет – до 12,7 мккат/л.
  • Девочки от 7 лет до 12 лет – до 9,67 мккат/л.
  • Мужчины – до 11,4 мккат/л.
  • Женщины – до 7,27 мккат/л.

Показатели ЛДГ могут быть выше и ниже нормы.

Повышенная лактатдегидрогеназа – причины

Повышенные показатели наблюдаются у беременных и при чрезмерной физической нагрузке.

Если в результате анализа лактатдегидрогеназа повышена. Причины этого – развитие следующих состояний:

  • Инфаркт миокарда.
  • Вирусные заболевания печени.
  • Цирроз печени.
  • Онкология.
  • Острый панкреатит.
  • Патологические заболевания почек.
  • Анемия.
  • Лейкоз.
  • Состояния, при которых происходит обширный распад клеток: шок, выраженная гипоксия, ожоги больших площадей.
  • Обширные травмы.
  • Заболевания мышечной системы.

Однако, не только этот анализ подтверждает наличие патологии в организме. Необходимо проводить дальнейшее обследование. Изучая активность изоферментов, специалист сможет определить локализацию заболевания.

Значение показателей изоферментов ЛДГ

Если подробнее рассмотреть повышение лактатдегидрогеназы определенного вида, то можно определить очаги возможно развивающейся патологии.

Повышение ЛДГ-1 или отношение ЛДГ-1/ЛДГ-2 возможно при следующих состояниях:

  • Остром инфаркте.
  • Анемии гемолитической мегалобластной.
  • Остром некрозе почек.
  • При наличии опухолей мужской и женской половой сферы.

Повышение ЛДГ-5 характерно при:

  • Заболеваниях печени.
  • Раке.
  • Травмировании скелетных мышц.

Повышение ЛДГ-2 и ЛДГ-3 обычно наблюдается при:

  • Остром лейкозе.
  • Хроническом гранулоцитозе.

Повышение ЛДГ-3, возможно частично ЛДГ-4 и ЛДГ-5 чаще всего бывает, если имеются:

  • Заболевания почек.
  • Легочная эмболия.
  • Сердечная недостаточность, развивающаяся с вовлечением легочной ткани.

Повышение ЛДГ-4 ЛДГ-5 обнаруживается, если диагностируют:

  • Нарушение кровообращения из-за слабой работы сердца.
  • Поражение печени.
  • Травмы мышц.

Лдг у детей

Если говорить о детях, то следует учитывать возраст ребенка. У детей показатели ЛДГ выше. Также перед тем, как отправляться к врачу, необходимо проследить, какие препараты принимает ребенок, и наблюдать за его физической активностью.

Если лактатдегидрогеназа повышена у ребенка, причины могут быть вызваны одной из патологий описанных выше. Следует учитывать, что если малыш аллергик, это также может повлиять на результат, особенно, с выраженной детской экземой или бронхиальной астмой.

Травмы и ушибы могут исказить анализ, а также наличие анемии у ребенка.

Если первый результат выше нормы, необходимо пересдать анализ, чтобы убедиться в его точности. Если все же лактатдегидрогеназа повышена у ребенка, то необходимо провести полное обследование. Один этот показатель не дает права на постановку окончательного диагноза и назначение лечения.

Лечение заболеваний и изменение ЛДГ

Если лактатдегидрогеназа повышена, лечение заболевания постепенно может привести этот показатель в норму.

  1. При острых почечных обострениях ЛДГ повышена, при хроническом течении заболевания остается в норме. Повышается после гемодиализа.
  2. При циррозе печени и хроническом гепатите показатели ЛДГ в норме, в момент обострения заболевания значения повышаются.
  3. При анемиях ЛДГ используют для дифференциальной диагностики.
  4. При сердечном приступе ЛДГ повышается, а после 10-14 дней приходит в норму. Контроль этого фермента позволяет врачу анализировать ход лечения.

Если в начале заболевания лактатдегидрогеназа повышена, то при успешном лечении анемий, лейкозов, опухолевых заболеваний активность ЛДГ снижается.

Вот такой не совсем простой анализ, о котором большинство из нас даже не догадываются. А он, оказывается, может о многом поведать лечащему врачу.

Источник: https://FB.ru/article/199590/povyishennaya-laktatdegidrogenaza-prichinyi-lechenie

Медицина
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: